摘要：本研究首次在中国白酒中发现一种多肽，其具有明显的抑制ACE酶活性的作用。采用直接浓缩的方法从古井浓香型白酒和国井芝麻香型白酒中分离发现该多肽，以液相色谱-飞行时间质谱联用仪（LC-ESI-QTOF-MS）和合成标准品对其氨基酸序列进行鉴定，其氨基酸序列为Pro-His-Pro（PHP）；对其体外抑制血管紧张素转换酶（ACE）的活性测定方法进行改进，同时测定其抑制ACE的半抑制浓度IC50与抑制作用类型，结果表明，IC50为446mmol／L，PHP和底物HHL能够同时与ACE酶结合，是ACE酶的非竞争性抑制剂。

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