摘要：目的探讨TaT融合蛋白在SD大鼠心脏组织的吸收及酶活性的表达情况.方法利用"蛋白转导"的方法,将源于人类免疫缺陷蛋白病毒HIV的TaT蛋白与β-半乳糖苷酶(β-galactosidase,β-Gal)相连接,构建成分子量120KD的TaT-β-Gal融合蛋白.随机将72只SD大鼠分为3组(n＝24)分别腹腔注射TaT-β-Gal、β-Gal及生理盐水,并于注射后不同时间段取心脏病理切片,用X-Gal染色分析,显微镜下观察心脏组织对TaT-β-Gal的吸收及酶活性的表达情况,并进行Leica计算机图象分析,同时观察心脏组织结构变化.结果经X-Gal染色后,TaT-β-Gal组0.5h显微镜下心脏组织即显示着色反应,表达酶活性,8h达到高峰,16h后逐渐下降,心脏组织结构无变化;β-Gal组出现极弱的着色反映;生理盐水组无着色反应.结论分子量120KD的TaT-β-Gal融合蛋白可以迅速被心脏组织吸收,同时不影响酶活性.TaT蛋白可作为载体蛋白转运大分子物质通过生物膜进入心肌细胞.

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