摘要：细胞受应激后合成HSP72以保护细胞免受损伤，热应激时CaCa^2＋／CaM和HSP72的表达高度相关，但CaCa^2＋／CaM是否调节HSP72表达及其机制尚不清楚。本研究将从12．5日龄胚胎获得的小鼠胚胎成纤维细胞（MEFs）于39℃下进行热休克处理，并分男ll置于含CaCl小EGTA、W7和Myr-AIP培养基中处理。分别采用RT-PCR和Western-Blot检测相关基因和蛋白表达。结果显示，在39℃热应激时，CaCl2显著提高了细胞HSP72和CaM的表达，而EGTA和W7则显著降低了细胞HSP72和CaM的表达。同时，热应激上调了热激转录因子1（HSF1）、p-HSF1及HSP70蛋白的表达。然而，Myr-AIP显著抑制了细胞HSP72和p-HSF1蛋白的表达，而不影响HSF1蛋白的表达。这表明，热应激时，Ca^2＋／CaM可通过活化CaMKⅡ诱导体外培养的MEFs细胞HSP72的表达。

注：因版权方要求，不能公开全文，如需全文，请咨询杂志社