摘要：表观遗传修饰是真核生物基因转录调控的重要方式,在拟南芥生长发育过程中起着重要的作用。其中,PRC2（Poly-comb Repressive Complex 2）蛋白复合体和组蛋白脱乙酰化酶HDAC均为重要的表观遗传调控蛋白。本研究利用酵母双杂交系统证明了拟南芥PRC2蛋白复合体成员中的AtMSI1（Multi-Copy Suppressor of IRA1）蛋白和组蛋白脱乙酰化酶AtHDA6（Histone Deacetylase 6）蛋白间的相互作用,且确定其作用位点为AtMSI1蛋白的N端（1~114 aa）和C端（404~424 aa）的非特异性位点与AtHDA6蛋白的HD保守结构域（27~332 aa）和N端非保守的结构域（1~26 aa）。本研究构建AtMSI1-YC和AtHDA6-YN融合蛋白表达载体,共同转化拟南芥原生质体,用双分子荧光互补（BiFC）技术验证了AtMSI1-YC和AtHDA6-YN蛋白间的相互作用,并明确该相互作用的位点为细胞核。另外,pull-down试验再次证明了该相互作用的存在,原核表达并纯化的AtMSI1-GST融合蛋白可以与AtHDA6-His重组蛋白发生体外结合。综上所述,拟南芥AtMSI1与AtHDA6蛋白间存在相互作用,且每个蛋白中均有2个特异性结合位点参与该相互作用。

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