摘要：将从普通烟草（Nicotiana tobaccum）‘K326’中克隆得到的转录因子基因NtDREB2，采用PCR去除NtDREB2基因的终止密码子，酶切后构建入PDI/pET28a融合表达载体。取测序正确的重组质粒转化大肠杆菌BL21（DE3），经IPTG诱导，SDS-PAGE检测表达后，用Ni-NTA纯化融合蛋白，获得了高效表达的可溶性目的蛋白。凝胶滞留（EMSA，electrophoresis mobility shift assay）实验表明融合蛋白具有结合DRE（dehydration—responsive element）元件的能力。

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