摘要：文章对毕赤酵母工程菌GS115／pPIC9K-PfCP2．9表达的重组疟疾疫苗PfCP2．9的纯化工艺进行了研究。研究表明，分泌在发酵上清液中的目的蛋白，先后经Phenyl疏水层析，超滤更换缓冲液，Q强阴离子交换层析，SP强阳离子交换层系和Superdex75凝胶过滤层析，获得纯度大于98％的目的蛋白，蛋白得率为50％，Wetern—blot分析其具有免疫原性，能够满足后续临床试验用药的要求，为疫苗的产业化铺平了道路。

注：因版权方要求，不能公开全文，如需全文，请咨询杂志社