摘要：vWF介导血小板粘附到细胞外基质，在血栓形成过程中发挥重要作用，可通过阻断vWF与细胞外基质的结合阻止血小板的粘附．应用RT-PCR方法从人脐静脉内皮细胞中克隆vWF分子A1、A3区基因并在大肠杆菌中表达，表达的重组蛋白量占茵体总蛋白12．6％。包涵体经过变性剂溶解、纯化和复性，获得重组蛋白(rvWF-A1／A3)．应用流式细胞术检测rvWF-A1／A3与血小板膜糖蛋白(GPⅠb)的结合功能；血小板聚集实验观察rvWF-A1／A3对瑞斯托霉素(ristocetin)诱导的血小板聚集(RIPA)的影响；ELISA胶原结合实验及竞争抑制实验分析rvWF-A1／A3与胶原的结合活性．结果显示：rvWF-A1／A3嵌合体与血小板的结合阳性率为70．4％，rvWF-A1／A3嵌合体不能引起血小板的聚集，但rvWF-A1／A3嵌合体与血小板温育后可以阻断ristocetin诱导人血浆vwF对血小板的聚集作用，而且呈剂量依赖性，IC50的rvWF-A1／A3浓度为0．76μmol／L，当浓度为1．17μmol／L时抑制率最高达76．8％，rvWF-A1／A3具有良好的胶原结合活性，同时它可以竞争性抑制vWF与Ⅲ型胶原的结合，抑制率为76％，表明rvWF-A1／A3可作为阻断剂用于干预vWF介导的血小板粘附过程，同时又可以阻断血浆vWF与血小板GPIb结合抑制血小板聚集，具有良好的抗栓应用前景．

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