摘要：【目的】研究猪宰后1—168 h,肌肉体系中μ-calpain及肌原纤维蛋白理化特性变化规律,并探究肌肉持水性变化机理,为冷鲜肉汁液流失控制提供理论依据。【方法】取宰后1 h内的猪背最长肌,在4℃条件下分别成熟6、12、24、72、120和168 h,通过活性电泳（casein zymography）对μ-calpain活性定量分析,对肌原纤维小片化指数（myofibril fragmentation index,MFI）进行过程测定,利用SDS-PAGE变性凝胶电泳分析肌原纤维蛋白降解聚合情况,研究宰后肌肉的成熟与肌原纤维蛋白的结构变化规律;通过测定肌原纤维蛋白表面疏水性和溶解性,考察肌原纤维蛋白水合力的变化,利用加压滤纸法测定肌肉的持水性（water-holding capacity,WHC）,并借助低场核磁共振技术（low field nuclear magnetic resonance,LF-NMR）定性定量考察肌肉3种不同状态水（结合水、不易流动水及自由水）的分布和迁移。【结果】宰后1—24 h,μ-calpain活性升高,肌原纤维蛋白未发生明显降解,MFI无显著变化（P〉0.05）。宰后24 h肌肉进入成熟期,μ-calpain活性逐渐下降,MFI值显著升高（P〈0.05）,肌原纤维蛋白显著降解,肌肉持水性随之改变。肌肉成熟过程中,μ-calpain作用于肌肉蛋白导致蛋白质结构伸展并降解,一方面会有低分子量的蛋白生成,增加蛋白质的比表面积,使其溶解度增加;另一方面也有疏水残基的暴露及蛋白的交联聚合,导致蛋白溶解度降低,表面疏水性增加,这两者之间的竞争结果决定了降解后蛋白质的水合特性。其中,宰后24—120 h,μ-calpain适度降解肌原纤维蛋白,溶解度显著升高（P〈0.05）,使肌肉中不易流动水P22升高（r=0.286,P〈0.01）,自由水P23下降（r=-0.246,P〈0.05）;肌原纤维蛋白内部疏水性残基的暴露引起表面疏水性显著升高（P〈0.05）,致使肌肉自由水P23升高（r=0.319,P〈0.01）;LF-NMR-T2结果表明结合水P21与不易流动水P22的相关�

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