摘要：为表达纯化出免疫原性良好的牛Inhibin pET32a-matpeptide重组蛋白质,利用IPTG对重组蛋白进行诱导表达,并利用重组蛋白大量表达纯化出目的蛋白,通过Western blot鉴定目的蛋白的免疫原性。结果表明:使用1 moL/L IPTG在18℃诱导表达18 h可得到重组抑制素蛋白,经重组蛋白小量表达确定目的蛋白以可溶性形式存在,Western blog试验表明重组蛋白有较高的免疫原性。本试验诱导表达出可溶性、免疫原性较高的抑制素pET32a-matpeptide重组蛋白质,为后续制备抗抑制素α亚基抗体奠定了基础。

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