摘要：研究了苏云金芽胞杆菌(Bacillus thuringiensis,Bt)Cry7Bal的C-端半胱氨酸(Cys)在溶解性改良过程中的作用。本实验通过定点突变将Cry7Bal的C-端834和854位的Cys突变成丝氨酸(Ser),SDS-PAGE和镜检结果表明两个突变体在蛋白表达和晶体形成方面与Cry7Bal没有显著差别;溶解性实验结果表明C854S可以在pH 11.5时很好地溶解,C834S可以在pH9.5时很好地溶解。本研究通过对Cry7Bal的C-端单个半胱氨酸的突变,提高了Cry7Bal的溶解性。这为恢复Cry7Bal晶体蛋白的杀虫活性提供了可能性,也为这一类由于不能溶解而发挥不出活性的Cry蛋白的应用提供了新的思路。

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