摘要：Gelsolin基因定位于9q33，长度约70kB，含有至少14个外显子，最初是从兔子肺巨噬细胞游离出来的具有调节胞浆肌动蛋白（actin）胶态与液态（gel—sol）之间转换的作用。Gelsolin蛋白由6个同源的结构相似的片段（S1-S6）组成。其中S3与S4之间有1个长的链状连接，caspase-3可以从此处将其切断，一分为二。S1和S4可以结合actin单体，S2只能结合actin微丝。S1、S4和S6存在Ca^2＋的结合位点，S2存在磷脂酰肌醇二磷酸（polyphosphoinositide 4，5-bisphosphate，PIP2）的结合位点。Gelsolin在非活化状态时是紧密压缩在一起的，当胞浆内Ca^2＋浓度瞬时达到10—6摩尔时，Ca^2＋与gelsolin结合使之活化，其构象发生改变，暴露出actin的结合位点，可以破坏actin—actin之间的非共价健连接，从而将actin微丝切断，进一步可以在微丝新露出的末端形成覆盖，阻断其进行连接，从而导致actin微丝细胞骨架的解聚。

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