首页 期刊 生物资源 一种食源性溶栓酶的分离纯化与部分酶学性质的研究 【正文】

一种食源性溶栓酶的分离纯化与部分酶学性质的研究

作者:鲍艳霞; 陈钧; 王萍; 钱之玉; 倪孟祥 中国药科大学高职学院; 江苏镇江212003; 江苏大学生命与环境工程学院; 江苏镇江212013; 中国药科大学生命科学与技术学院; 江苏南京210009
食源性溶栓酶   分离纯化   性质  

摘要:目的对以豆渣为原料,接种纳豆菌的发酵物分离纯化和酶学性质研究。方法采用生理盐水浸提、(NH4)2SO4分级沉淀、Sephadex G-100凝胶层析等纯化步骤,得到层析纯的食源性溶栓酶-纳豆激酶,结果经聚丙烯酰胺凝胶电泳显示为二个组分。酶学性质研究表明,以酪蛋白为底物时,最适反应温度为60℃,最适反应pH为8.0,在pH7-9溶液中,37℃以下基本稳定。体外溶栓作用表明,纳豆激酶溶解纤维蛋白的方式主要是直接溶解,而不是纤溶酶原激活剂。

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