摘要：普鲁兰酶（Pullulanase）是脱支酶,因其能水解葡聚糖的α-1,6-糖苷键而有不同的工业应用潜力。本研究通过同源建模和分子对接的方法对长野芽孢杆菌（Bacillus naganoensis）普鲁兰酶进行建模及其三维结构分析,表明该普鲁兰酶由CBM41-X45a-X25-X45b-CBM48-GH13_14多结构域组成,并在酶蛋白中心形成其催化区,催化区的Asp619、Glu648和Asp733三个残基构成酶的催化三联体。同时,通过柔性对接研究了酶与底物分子相互作用的关系,并预测构成酶的活性中心相关氨基酸残基,为进一步改良酶的特性提供重要的理论依据。

注：因版权方要求，不能公开全文，如需全文，请咨询杂志社