摘要：表面α-烯醇化酶（Eno）是金黄色葡萄球菌（S.aureus）重要纤溶酶原受体（Plr）,其C端Lys残基是与纤溶酶原（Plg）Kringle结构域（K或K结构域）结合位点之一。人脂蛋白（a）（Lp（a））是由一分子载脂蛋白（a）（apo（a））和一分子低密度脂蛋白（LDL）通过二硫键结合构成,apo（a）上的K结构域与Plg的K结构域具有高度同源性,都有赖氨酸结合位点（LBS）。Apo（a）的KIV（10）是主要的LBS。因此假设,Lp（a）也可能与Eno结合,从而竞争性抑制Eno与Plg的结合。本文为研究Lp（a）与Eno的相互作用机制,在大肠杆菌中重组表达了Eno（rEno）及敲除C末端Lys残基（第434个氨基酸残基）的Eno（rEno△434）和apo（a）的KIV（10）结构域（rKIV（10））;用酶联免疫吸附试验（ELISA）和亲和色谱层析（Pull down）对rEno、rEno△434与Plg、Lp（a）、LDL、rKIV（10）的相互作用机制进行了研究。结果表明,rEno与Plg、Lp（a）、rKIV（10）呈特异性结合,一定浓度的赖氨酸类似物6-氨基己酸（EACA）能够抑制它们的结合,证明Lp（a）与rEno也是通过LBS结合;rEno不与LDL结合,证明Lp（a）是通过apo（a）与rEno结合;rEno△434与Plg和Lp（a）的结合有明显降低,证明rEno的C端Lys残基是与Lp（a）结合的位点之一。

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