摘要：从草鱼肝胰脏中分离纯化出一种胰蛋白酶.纯化过程包括:硫酸铵分级沉淀,DEAE-Sepharose离子交换,Sephacryl S-200凝胶过滤和Q-Sepharose离子交换层析.SDS-PAGE显示在分子量约为28.5 ku处有单一电泳带,表明该酶已得到高度纯化.以Boc-Leu-Arg-Arg-MCA为底物测得该酶的最适温度为40℃,最适pH值为9.0.丝氨酸蛋白酶抑制剂(Pefabloc SC,PMSF,Benzamidine)对该酶的活力有明显抑制作用.底物特异性实验表明该酶特异性分解精氨酸和赖氨酸残基的C末端,进一步证明纯化蛋白为草鱼胰蛋白酶,其酶学性质与鲤鱼胰蛋白酶相似.

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