摘要：胰蛋白酶抑制剂(trypsin inhibitor, TI)在食品科学和生物技术中具有重要的研究价值。为探讨黑豆胰蛋白酶抑制剂(black soybean trypsin inhibitor, BSTI)的性质及胃肠液消化特性,本研究通过脱脂、热处理、硫酸铵盐析以及阴离子柱层析等方法,从黑豆中纯化得到BSTI。SDS-PAGE显示BSTI呈单一条带,相对分子质量约为21 kDa。在60℃以下与pH2~11的范围内,BSTI呈现较高稳定性。当BSTI与胰蛋白酶的摩尔比达到1时,胰蛋白酶的活力被抑制在15%以下。抑制动力学结果表明,BSTI对胰蛋白酶的抑制属非竞争性抑制,其抑制常数Ki=0.24 nmol·L^-1。圆二色谱分析发现,在常温下BSTI的二级结构为:β-折叠43.4%,无规则卷曲29.0%,β-转角21.2%,α-螺旋8.1%。BSTI的变性温度为61±0.9℃。BSTI在模拟胃肠液消化过程中表现出很强的抗酶解作用,但经121℃热处理30 min后,其抗酶解作用显著降低,易被胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等主要消化酶消化。

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